Proteinele





  Definiţie: Proteinele sunt substanţe macromoleculare naturale care dau prin hidroliză aminoacizi.
                I. CLASIFICARE. NOMENCLATURĂ.

    Proteinele pot fi clasificate după diferite criterii:
 I = după structură:
     - simple, care  la  hidroliza  completă formează numai aminoacizi; din  această  grupă  fac  parte: albuminele, globulinele, prolaminele, scleroproteinele, glutelinele;
     - compuse  sau proteide (aici se referă complecşii proteinelor simple cu componenţi neproteici. Din acest şir fac parte: nucleoproteide, cromoproteide, metaloproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide);
     - derivaţi  ai proteinelor (aici sunt incluse produşii ce se obţin în rezultatul unor sau altor transformări a proteinelor propriu-zise)
 II = după gradul de asimetrie al moleculelor
     - proteine globulare (macromoleculele lor au o formă de mici globule)
     - proteine  fibroase  (macromolecule sub formă de fibre). Ex. keratina, colagen, sericină, fibroină.
 III  =  după  sursa de izolare (proteinele sîngeleui, proteinele laptelui, proteinele ţesuturilor e.t.c.)
 IV = după caracterul activităţii biologice:
      - proteine-fermenţi;
      - proteine-hormoni;
      - proteine-toxine ş.a.
  V = după solubilitate:
      - proteine insolubile, scleroproteinele)
      - proteine solubile.

     Pentru proteine există 4 niveluri de organizare structurală :
     1) STRUCTURA PRIMARĂ - răspunde de numărul resturilor aminoacizilor şi
        succesiunea lor în molecula proteică;
     2) STRUCTURA SECUNDARĂ - răspunde de aranjarea spaţială a moleculei
        proteinei. Este cunoscut faptul că unele proteine în spaţiu sunt răsucite sub formă de spirală, de exemplu spirală- à: spiralizarea moleculei după mişcarea acelor ceasornicului şi spirală- á:
        spiralizarea în direcţie inversă;

     3) STRUCTURA TERŢIALĂ; Moleculele proteice au o anumită activitate         biologică, care se realizează prin grupele funcţionale prezente la resturile de aminoacizi din molecula proteică, de exemplu, grupa hidroxil din  serină, sau grupa HS- din cistină şi alte  grupe funcţionale. Ca proteina să fie biologic activă aceste grupe funcţionale trebuie să fie  orientate în spaţiu într-un loc anumit.
        Această orientare este caracterizată de structura terţială;

     4) STRUCTURA CUATERNARĂ răspunde de 'împachetarea' cîtorva molecule
        de polipeptide. Este cunoscut faptul, că multe proteine sunt formate din 2 sau mai multe lanţuri de polipeptide, care sunt unite între ele prin punţi disulfidice -S-S-.

                  I.METODE DE PREPARARE
    Înmajoritatea  cazurilor  de  extragere cu solvenţi, proteinele se  elimină sub formă de amestecuri.

Pentru a separa proteinele din  amestecuri  se  folosesc diferite metode. Una dintre cele mai effective este  metoda  fracţionării  proteinelor  cu  alcool  metilic sau etilic, la temperatură joasă şi la un regim strict al pH-ului. Cu succes se utilizează metoda de sedimentare a proteinelor în punctul izoelectric. De asemenea, se mai folosesc metodele cromatografice (în special, pe ioniţi cu bază de celuloză),   de   adsorbţie,   diferite  tipuri  de  electroforeză.  Proteinele insolubile  se  purifică de impurităţile solubile prin extracţie cu soluţii apoase de săruri, acizi, baze, solvenţi organici.

                  II. PROPIETĂŢILE CHIMICE
    Proteinele conţin grupe carboxil acide şi grupe amino cu proprietăţi bazice, de aceea în soluţii manifestă proprietăţi amfotere.
    Una  din  proprietăţile importante ale proteinelor este capacitatea de  a se denatura. Denaturarea este proces ce ţine de structura proteinei (secundară, terţiară şi cuaternară) sub acţiunea diferitor factori (temperatură, acizi, baze,  raze  UV, radiaţie ionizată, ultrasunet etc.).
Denaturarea   proteinelor,   de   obicei,   este   însoţită  de  micşorarea solubilităţii,  mărirea viscozităţii, eliberarea grupelor funcţionale, pierderea activităţii biologice ş.a.m.d.
   ›n procesul hidrolizei acide, bazice, fermentative, proteinele scindează în aminoacizi. Deoarece în componenţa proteinelor intră resturi de diferiţi aminoacizi,  ele conţin un număr mare de grupe funcţionale, care sunt capabile  să  participe  la foarte multe reacţii chimice: de oxidare, reducere, formare de mercaptide, alchilare, arilare, eterificare, acilare, dezaminare cu  acidul azotos, iodurare, fosforilare, nitrare, diazotare, diazocuplare,
formilare ş.a.
    Proteinele  pot  fi  sedimentate  cu următorii acizi: fosforovolframic, fosforomolibdenic,  tricloroacetic,  salicilic,  picric ş.a. şi cu săruri a metalor grele.
    Proeteinele  dau un rezultat pozitiv într-un şir de reacţii de culoare, determinate de prezenţa unor resturi de aminoacid. Dintre cele mai importante pot  fi  menţionate:  reacţia  biuretului  (legăturile  piptidice), reacţia xantoproteică ş.a.
Descarca toată lectia

Comentarii 0


Nu sunt comentarii.

Scrie un comentariu

Please enable / Bitte aktiviere JavaScript!
Veuillez activer / Por favor activa el Javascript![ ? ]