Substantele proteice





     Proteinele sunt polimeri naturali, care reprezintă catene formate din
resturi de aminoacizi:
 
   În proteine se întîlnesc resturi de numai a 20 de aminoacizi. Spre deosebire de ceilalţi polimeri atît naturali cîn şi sintetici, care pot avea masă moleculară variabilă, proteinele au întotdeauna masă moleculară constantă. Mai mult ca atît, diferite proteine au o succesiune strict determinată a resturilor de aminoacizi în catena proteinei.
   Ca exemple de fibre proteice pot servi lîna, mătasea naturală. Mărfurile finite, care se fabrică din lînă şi mătase naturală sunt bine cunoscute de noi toţi. La fel substanţe proteice sunt pielea, din care sunt confecţionaţi pantofii şi cizmele noastre. Multe obiecte utile şi frumoase sunt confecţionate din fildeş - colţi de mamut sau elefant, care deasemenea sunt substanţe proteice. O componentă importantă în alimentaţia noastră o reprezintă substanţele proteice, care se conţin în pîine, carne, ouă, în cantităţi mai mici - practic în toate legumele, fructele, seminţe, tubercule, etc.
  Proteinele se întîlnesc în toate celulele vii.
   (Mai amănunţit despre proprietăţile proteinelor citiţi mai jos)
PROTEINE
  Definiţie: Proteinele sunt substanţe macromoleculare naturale care dau prin hidroliză aminoacizi.
                I. CLASIFICARE. NOMENCLATURĂ.
    Proteinele pot fi clasificate după diferite criterii:
 I = după structură:
     - simple, care  la  hidroliza  completă formează numai aminoacizi; din  această  grupă  fac  parte: albuminele, globulinele, prolaminele, scleroproteinele, glutelinele;
     - compuse  sau proteide (aici se referă complecşii proteinelor simple cu componenţi neproteici.

Din acest şir fac parte: nucleoproteide, cromoproteide, metaloproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide);
     - derivaţi  ai proteinelor (aici sunt incluse produşii ce se obţin în rezultatul unor sau altor transformări a proteinelor propriu-zise)
 II = după gradul de asimetrie al moleculelor
     - proteine globulare (macromoleculele lor au o formă de mici globule)
     - proteine  fibroase  (macromolecule sub formă de fibre). Ex. keratina, colagen, sericină, fibroină.
 III  =  după  sursa de izolare (proteinele sîngeleui, proteinele laptelui, proteinele ţesuturilor e.t.c.)
 IV = după caracterul activităţii biologice:
      - proteine-fermenţi;
      - proteine-hormoni;
      - proteine-toxine ş.a.
  V = după solubilitate:
      - proteine insolubile, scleroproteinele)
      - proteine solubile.
     Pentru proteine există 4 niveluri de organizare structurală :

     1) STRUCTURA PRIMARĂ - răspunde de numărul resturilor aminoacizilor şi
        succesiunea lor în molecula proteică;

     2) STRUCTURA SECUNDARĂ - răspunde de aranjarea spaţială a moleculei
        proteinei. Este cunoscut faptul că unele proteine în spaţiu sunt răsucite sub formă de spirală, de exemplu spirală- à: spiralizarea moleculei după mişcarea acelor ceasornicului şi spirală- á:
        spiralizarea în direcţie inversă;

     3) STRUCTURA TERŢIALĂ; Moleculele proteice au o anumită activitate         biologică, care se realizează prin grupele funcţionale prezente la resturile de aminoacizi din molecula proteică, de exemplu, grupa hidroxil din  serină, sau grupa HS- din cistină şi alte  grupe funcţionale. Ca proteina să fie biologic activă aceste grupe funcţionale trebuie să fie  orientate în spaţiu într-un loc anumit.
        Această orientare este caracterizată de structura terţială;

     4) STRUCTURA CUATERNARĂ răspunde de 'împachetarea' cîtorva molecule
        de polipeptide. Este cunoscut faptul, că multe proteine sunt formate din 2 sau mai multe lanţuri de polipeptide, care sunt unite între ele prin punţi disulfidice -S-S-.

                  I.METODE DE PREPARARE
    Înmajoritatea  cazurilor  de  extragere cu solvenţi, proteinele se  elimină sub formă de amestecuri. Pentru a separa proteinele din  amestecuri  se  folosesc diferite metode. Una dintre cele mai effective este  metoda  fracţionării  proteinelor  cu  alcool  metilic sau etilic, la temperatură joasă şi la un regim strict al pH-ului. Cu succes se utilizează metoda de sedimentare a proteinelor în punctul izoelectric. De asemenea, se mai folosesc metodele cromatografice (în special, pe ioniţi cu bază de celuloză),   de   adsorbţie,   diferite  tipuri  de  electroforeză.  Proteinele insolubile  se  purifică de impurităţile solubile prin extracţie cu soluţii apoase de săruri, acizi, baze, solvenţi organici.

                  II. PROPIETĂŢILE CHIMICE
Descarca toată lectia

Please enable / Bitte aktiviere JavaScript!
Veuillez activer / Por favor activa el Javascript![ ? ]