Aminoacizii. Proteine





AMINOACIZI. PROTEINE

 

Conținuturi:

 

 



Aminoacizi (glicina, alanina, valina, serina, cisteina, acidul glutamic, lisina)

 
Aminoacizii sunt compuși organici cu funcțiuni mixte care conțin în molecula lor grupa carboxil (-COOH) cu caracter acid și grupa amino (-NH2) cu caracter bazic, legate de un radical hidrocarbonat.

Aminoacizii au formula generală:
 
 
R─  CH ─COOH
   │  
  NH2  

unde: R este un radical organic sau restul catenei care poate să conțină și alte grupe funcționale.
Dacă R, este un radical alifatic saturat se poate înlocui cu CnH2n+1.

 

Clasificarea aminoacizilor

 

Clasificarea aminoacizilor după numărul grupelor amino și carboxil și alte grupe funcționale existente în moleculă:


1. acizi monoaminomonocarboxilici

CH2 ─COOH   CH3 CH ─COOH
 │                                   │  
NH2       NH2  
 

ac. aminoetanoic

(glicina, glicocol)

                    

ac. 2-aminopropanoic

(α-alanina)

 

CH3 ─  CH ─  CH ─COOH                       CH2 ─ CH2─COOH  
   │    │      │    
  CH3   NH2     NH2    

ac. 2-amino-3-metil-butanoic

(valina)

              

ac. 3-aminopropanoic

(β-alanina)

 

2. acizi monoaminodicarboxilici

HOOC—CH2— CH2 CH —COOH
   │  
  NH2  

ac. 2-aminopentandioic
(ac. glutamic)

 

 

3. acizi diaminomonocarboxilici

CH2 ─ CH2 ─ CH2 ─ CH2─  CH ─COOH
 │    │  
NH2   NH2  

ac. 2,6-diaminohexanoic
(lisina)

 

4. hidroxiaminoacizi

CH2 CH —COOH
 │    │  
OH   NH2  

ac. 2-amino-3-hidroxipropanoic
(serina)

 

5. tioaminoacizi

CH2 CH —COOH
 │    │  
SH   NH2  

 

 

Izomeria aminoacizilor

 
 


a) Izomerie de catenă

Exemplu:

CH3 CH ─CH2 CH ─COOH          CH3 ─ CH2 ─  CH CH ─COOH
   │    │        │     │  
  CH3   NH2       CH3   NH2  
       leucina                                                            izoleucina

 

 b) Izomeria de poziție determinată de poziția grupei amino în catenă.
Exemplu: α-alanina și β-alanina


c) Izomeria optică (stereoizomerie)
Cu excepția glicinei, α-aminoacizii naturali conțin cel puțin un atom de carbon asimetric, deci prezintă izomeri optici.

 

 

Proprietăți fizice

 


   Stare de agegare, aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate.
   Solubilitate, aminoacizii se dizolvă în apă deoarece între amfionii lor și moleculele de apă se stabilesc atracții electrostatice puternice.
   Punctele de topire ale aminoacizilor sunt ridicate, se topesc la peste 250ºC, fiind mult mai ridicate decât ale acizilor corespunzători. Acest lucru se explică prin formarea unor atracții electrostatice puternice între sarcinile de semn contrar ale amfionilor aminoacizilor.

 

Proprietăți chimice

 

1. Caracterul amfoter este proprietatea aminoacizilor de a se comporta atât ca acizi cât și ca baze. Grupa carboxil cu caracter acid, cedează un proton (H+) grupei amino, rezultând structura de amfion (ion cu ambele tipuri de sarcini).

 

 

R─  CH ─COOH     R─  CH ─ COO-       pH = 7, mediu neutru
   │        │    
  NH2       NH3+    
                                     amfion

 

Datorită structurii de amfion aminoacizii pot neutraliza acizii și bazele cu care
vin în contact.

 

a) Reacția aminoacizilor cu acizi, pH < 7, mediu acid

 

R─  CH ─ COO- + H3O+   →   R─  CH ─ COOH + H2O
   │        │  
  NH3+       NH3+  
          cation  

 

sau

R─  CH ─ COOH + H3O+   →   R─  CH ─ COOH + H2O
   │        │  
  NH2       NH3+  

 

Ecuația reacției glicinei cu acidul clorhidric:

CH ─ COOH + HCl   →   CH2 ─COOH 
 │      │
NH3+     NH3+Cl-
      clorhidratul glicinei

 

 

b) Reacția aminoacizilor cu baze, pH > 7, mediu bazic

R─  CH ─ COO- + HO-   →   R─  CH ─ COO- + H2O
   │        │  
  NH3+       NH2  
          anion  

 

sau

R─  CH ─ COOH + HO-   →   R─  CH ─ COO- + H2O
   │        │  
  NH2       NH2  

 

Ecuația reacției α-alaninei cu hidroxidul de sodiu:

CH3 COOH + NaOH   →   CH3─  CH ─COONa + H2O
 │        │
NH2       NH2
        sarea de sodiu a α-alaninei

 

   Soluțiile de aminoacizi sunt soluții tampon, adică neutralizează mici
cantități de acizi și baze și mențin pH-ul soluțiilor constant.

2. Reacția de condensare și policondensare, sunt reacții la care participă
ambele grupe funcționale. Reacția de condensare este reacția de eliminare a apei între grupa carboxil a primului aminoacid și grupa amino a următorului
aminoacid cu formarea unei legături peptidice (amidice) ─CO─NH─ .
Produșii rezultați în urma proceselor de condensare și policondensare sunt:
peptide (până la 10 molecule de aminoacizi), polipeptide ( între 10 și 50
aminoacizi), proteine ( 50 până la 10000 aminoacizi).

 

Peptidele pot fi:
- După natura aminoacizilor:
     · Simple, conțin aminoacizi identici;
     · Mixte, conțin aminoacizi diferiți;
- După numărul de aminoacizi:
     · Dipeptide (2 aminoacizi)
     · Tripeptide (3 aminoacizi), tetrapeptide, pentapeptide,......

Exemplu: o dipeptidă simplă

CH2 —COOH +  CH2 —COOH   ─→   CH2—CO—NH—CH2—COOH + H2O
 │    │      │
NH2   NH2     NH2
          glicil-glicina (Gli-Gli)

o dipeptidă mixtă

CH3 CH—COOH + CH3 CH CH COOH    ─→
     │  │        
    NH2 CH3   NH2      
    α-alanina Vali na        
CH3 CH—CO—  NH — CH─COOH + H2O
     │    │
     NH2 CH3 CH─CH3
         
   

α-alanil-

valina

 

(Ala-Val)

 

 

   Denumirea peptidelor se formează din numele acidului C-terminal la care se
adaugă, ca prefix, numele radicalilor celorlalți aminoacizi.


   Atunci când la reacția de condensare participă două molecule de aminoacizi
diferiți se pot obține mai multe peptide. Exemplu, din glicină și valină se pot
obține 4 dipeptide:


- dipeptide simple (2): glicil-glicină, valil-valină;
- dipeptide mixte (2): glicil-valină, valil-glicină.


   Dacă la reacția de condensare participă trei molecule de aminoacizi diferiți
(glicină, serină, cisteină) se pot obține următoarele tripeptide:
- tripeptide simple (3): glicil-glicil-glicină, seril-seril-serină, cisteinil-cisteinilcisteină;
- tripeptide mixte (6): glicil-seril-cisteină, glicil-cisteinil-serină, seril-glicil--
cisteină, seril-cisteinil-glicină, cisteinil-glicil-serină, cisteinil-seril-glicină.
   

   Majoritatea aminoacizilor care intră în compoziția proteinelor sunt α-
aminoacizi. Aminoacizii care nu sunt sintetizați de organismul animal și trebuie introduși prin hrană, alimente de origine vegetală și animală, se numesc aminoacizi esențiali. Aceștia sunt: valina, leucina, izoleucina, lisina, treonina, fenil-alanina, metionina, triptofan și histidina doar pentru copii.
Aminoacizii care sunt sintetizați de organism se numesc neesențiali.

 

Identificarea aminoacizilor

 

3. Identificarea aminoacizilor
   • cu sulfat de cupru, aminoacizii capătă o culoare albastru intens;
   • cu ninhidrină, aminoacizii se colorează în albastru sau albastru-violet.

 

 

PROTEINE

   Proteinele sunt compuși macromoleculari naturali rezultați prin policondensarea α-aminoacizilor.
 
 
 
R1 CH—COOH + R2 CH—COOH + R3 CH—COOH + ...........→
   │  │  │
  NH2 NH2 NH2

 

R1— CH—CO─NH— CH—CO─NH— CH—CO ─NH─ ............
   │  │  │
  NH2 R2 R3

 

   Proteinele sunt compuși organici care conțin toate elementele organogene.
   Numărul mare de aminoacizi, dar mai ales posibilitățile multiple în care aceștia se pot succeda în macromoleculele proteice, conduc la o diversitate mare de proteine. Proteinele sunt tipice unei anumite specii vegetale sau animale.

 

Proprietățile proteinelor

 

1. Reacția de hidroliză, este proprietatea proteinelor în urma căreia se obțin peptide (hidroliză parțială) sau amestecuri de α-aminoacizi (hidroliza totală).
   Hidroliza enzimatică are loc în timpul digestiei proteinelor din alimente în prezența enzimelor proteolitice din organism. Produșii obținuți prin hidroliza enzimatică a proteinelor sunt peptidele și apoi aminoacizii. Aminoacizii rezultați sunt folosiți de organism pentru a forma proteinele proprii necesare creșterii, refacerii țesuturilor, sintezei de enzime și hormoni.
   De exemplu, prin hidroliza parțială a hexapeptidei: Ala-Gli-Ser-Val-Glu-Cis, se obține un amestec de peptide care poate conține:


- pentapeptide: Ala-Gli-Ser-Val-Glu, Gli-Ser-Val-Glu-Cis;
- tetrapeptide: Ala-Gli-Ser-Val, Gli-Ser-Val-Glu, Ser-Val-Glu-Cis;
- tripeptide: Ala-Gli-Ser, Val-Glu-Cis, Gli-Ser-Val, Ser-Val-Glu, Val-Glu-Cis;
- dipeptide: Ala-Gli, Ser-Val, Glu-Cis, Gli-Ser, Val-Glu.


2. Denaturarea proteinelor constă în modificarea structurii și proprietăților proteinelor în prezența unor agenți fizici și chimici. Denaturarea proteinelor poate fi:
- reversibilă, este determinată de agenți fizici, de exemplu temperaturile scăzute, iar proteinele revin la structura și proprietățile inițiale.

 - ireversibilă, este determinată de agenți fizici (temperatura ridicată, raze X), de agenți chimici (săruri ale metalelor grele, acizi concentrați) și de agenți biochimici (enzime), iar proteinele nu-și mai pot reface structura și proprietățile biochimice inițiale. Exemplu de denaturare ireversibilă: coagularea albușului de ou la încălzire sau la tratarea cu acid clorhidric.
Stare naturală și importanță


Principalele surse de proteine sunt:
    • Vegetale: soia, ciuperci, linte , fasole, năut, alune, susan, nuci;

    •  Animale: carne, brânzeturi, ouă, pește, lactate;
    •  Surse alternative: alge, proteine de biosinteză;


  Proteinele au rol vital în organismele vii.
1. Intră în constituția organismului uman cu rol fundamental sau auxiliar.
    • Colagenul contribuie la forma corpului (oase, tendoane, piele);
    • Keratina formează părul, unghiile;
2. Au rol de transport
    • Hemoglobina din sânge transportă oxigenul, fierul;
3. Sunt biocatalizatori, deoarece intră în compoziția enzimelor care catalizează
procesele metabolice.
4. Sunt compuși responsabili de apariția imunității. Anticorpii sunt proteine care apără organismul de virusuri.

 

 

Aplicații Aminoacizii

 

 I. Aminoacizii naturali sunt, cu mici excepții, α-aminoacizi.
   1. Stabiliți formula structurală și denumirea IUPAC pentru α-aminoacidul
monoamino-monocarboxilic alifatic care conține în molecula sa 35,95% O,
procente masice.


   2. Scrieți formulele structurale ale aminoacidului identificat la:
           a) pH=2, mediu acid; b) pH=13, mediu bazic.


   3. Calculați volumul de soluție de NaOH de concentrație 20% și ρ=1,2
g/cm3, ce reacţionează cu 2 moli de α-alanina.

 


Rezolvare:

1. Formula generală:

R─  CH─COOH, μaminoacid = R + 74 g/mol
   │  
  NH2  

 

R + 74 g .........32 g O
100 g...............35,95 g, R = 15, R este CH3

 

Formula structurală a aminoacidului

CH3─  CH─COOH,    ac. 2-aminopropanoic;
   │  
  NH2  

 

2. a) formula de structură în mediu acid

CH3─  CH─COOH,    este un cation;
   │  
  NH3+  

 

b) formula de structură în mediu acid

CH3─  CH─COO-, este un anion;
   │  
  NH2  

 

3. CH3─  CH─COOH + NaOH   → CH3─  CH─COONa + H2O
   │    │
  NH2   NH2

2 moli α-alanina ⇒ 2 moli NaOH ⇒ m = 2·40 = 80 g (md)
ms = 80 · 100/20 = 400 g soluție, Vs = 400/1,2 = 333,3(3) cm3

 

 

II. Aminoacizii esenţiali sunt necesari pentru sinteza unor substanţe biologice
importante în organism și sunt introduși în organism prin intermediul
alimentelor.


   1. Identificați formula structurală și denumirea IUPAC a α-aminoacidului
diamino-monocarboxilic, esențial, A, care conține raportul de masă C:H:O:N =36:7:16:14.

   2. Scrieți ecuațiile reacțiilor aminoacidului identificat cu:
                   a) KOH(aq);     b) HCl(aq).
   3. Calculați masa de α-aminoacid, A, identificat ce reacționează cu 200 cm3
acid clorhidric de concentrație 2 mol/L.

 

Rezolvare:
1. C = 36/12 = 3 atomi-gram
H = 7 atomi-gram
O = 16/16 = 1 atomi-gram
N = 14/14 = 1 atomi-gram, ⇒ formula brută C3H7ON
Formula moleculară (C3H7ON)n
Deoarece aminoacidul este diamino-monocarboxilic, n=2, formula moleculară
este C6H14O2N2

CH2─ CH2 ─ CH2 ─ CH2─  CH─COOH
 │  │
NH2 NH2
  ac. 2,6-diaminohexanoic  (lisina)

 

2. a) CH2─(CH2)3 CH─COOH + KOH → CH2─(CH2)3 CH─COOK + H2O
   │  │  │
  NH2 NH2 NH2

 

b) CH2─ (CH2)3─  CH─COOH + 2HCl    CH2─ (CH2)3─  CH─COOH
   │  │  │  │
  NH2 NH2 NH2 NH2

 

 

3. Vs = 0,2 L, CM= 2 mol/L, ʋ = 0,2·2 = 0,4 moli HCl, ⇒ 0,8 moli lisina
μC6H14O2N2 = 146 g/mol, m = 0,8·146 = 116,8 g lisină

 

III. Aminoacizii sunt elemente esentiale cu rol în formarea proteinelor și asigură rezervele de energie necesară organismelor.

  1. Se dau formulele structurale pentru următorii aminoacizi:
(A) HO-CH2-CH(NH2)-COOH (B) H3C-CH(NH2)-COOH
(C) HS-CH2- CH(NH2)-COOH
     a) Precizați numărul dipeptidelor obținute din aminoacizii A și B; scrieți
formula structurală a unei dipeptide mixte.
     b) Precizați numărul de tripeptide obținute din aminoacizii A, B, C.


 2. a) Calculați procentul masic de azot dintr-o tripeptidă mixtă.
     b) Calculaţi compoziţia procentuală elementală masică a serinei.

 

Rezolvare:
1. a) 2 dipeptide simple: seril-serina; α-alanil-α-alanină.
        2 dipeptide mixte: seril-α-alanină; α-alanil-serina.

H3C─ CH─CO─NH─ CH─COOH                                   α-alanil-serina
 │    │
NH2   CH2─OH

 

b) 3 tripeptide simple și 6 tripeptide mixte izomere.

2. a)  H3C─ CH─CO─NH─ CH─CO─NH─ CH─COOH    α-alanil-seril-cisteina
     │  │  │
    NH2 CH2─OH CH2─SH
 

μC9H17O5N3 = 247 g/mol

% N = 
42 ⋅ 100
247
 =17

 

 

b) μC3H7O3N = 105 g/mol

% C=
36 ⋅ 100
105
34,28 % H= 
7 ⋅ 100
105
= 6,6(6) % N= 
14 ⋅ 100
105
= 13,3(3)

 

% O=
48 ⋅ 100
105
= 45,71

 

IV. Prin reacţia de condensare dintre α-alanină şi un aminoacid monoaminomonocarboxilic
(A) rezultă o dipeptidă mixtă cu μ = 188 g/mol.

   1. Stabilițiţi formula de structură a aminoacidului (A).
   2. Scrieți formulele structurale ale dipeptidelor mixte obținute din α-alanină
și aminoacidul identificat.
   3. Stabiliți raportul masic al elementelor din dipeptida mixtă identificată.

 

Rezolvare:
1. ecuația reacției de formare a dipeptidei:

H3C─ CH─COOH + R─ CH─COOH  → H3C─ CH─CO─NH─ CH─COOH
   │  │  │  │
  NH2 NH2 NH2  R

μdipeptida C5H9O3N2R = 188 g/mol, 145 + R = 188, R = 43,
14n + 1 = 43, n = 3, C3H7

CH3 ─  CH─  CH─COOH
   │  │
  CH3 NH2

ac. 2-amino-3-metil-butanoic (valina)


2. Dipeptidele mixte: α-alanil-valina; valil- α-alanină

3. C:H:O:N = 96:16:48:28 = 24:4:12:7

 

V. Hidroliza este principala proprietate a proteinelor în urma căreia se obțin
peptide sau amestecuri de α-aminoacizi. Prin hidroliza unei peptide se formează 42 g serină și 24,2 g cisteină. Identificați peptida care a fost supusă hidrolizei și scrieți formulele de structură posibile ale acesteia.

Rezolvare:

μserina = 105 g/mol, υ =
m
μ
42
105
= 0,4 moli serina

 

μcisteina = 121 g/mol, υ =
m
μ
 =
24,2
121
= 0,2 moli;

 

raportul molar al aminoacizilor:
0,4
0,2
= 2:1, 2 moli serina, 1 mol cisteina 

 

Este o tripeptidă ce poate avea următoarele denumiri:

  • seril-seril-cisteina
  • seril-cisteinil-serină
  • cisteinil-seril-serină


VI. Glutationul este o tripeptidă produsă de celulele organismului și reprezintă o sursă energetică principală cât și un antioxidant capabil să distrugă radicalii liberi. Formula de structură a glutationului este:

HOOC─

CH─(CH2)2─CO─NH─H CH─CO─NH─CH2─COOH
   │  │
  NH2 CH2─SH
 
 
   1. Scrieţi ecuaţia reacţiei de hidroliză enzimatică totală a glutationului.
   2. Notaţi formulele de structură, la pH = 12, pentru cei trei aminoacizi
rezultaţi la hidroliza glutationului.
   3. Calculaţi masa de glutation care se hidrolizează, dacă s-au folosit 72 g de apă.

 

Rezolvare:

1. HOOC─ CH─(CH2)2─CO─NH─ CH─CO─NH─CH2─COOH + 2H2O  →
   │  │
  NH2 CH2─SH
HOOC   ─ CH─(CH2)2─COOH +  CH CH—COOH + CH2─COOH
   │  │  │  │
  NH2 SH NH2 NH2
ac. glutamic   cisteina   glicina

 

2. -OOC─ CH─(CH2)2─COO- CH2—  CH—COO- CH2─COO-
   │  │  │  │
  NH2 SH NH2 NH2

 

3. μglutation = 307 g/mol,
x
307
72
2⋅18
, x = 614 g glutation 

 

 

 

 

Alte Lectii din chimie

Please enable / Bitte aktiviere JavaScript!
Veuillez activer / Por favor activa el Javascript![ ? ]