Substanţele proteice
Proteinele sunt polimeri naturali, care reprezintă catene formate din
resturi de aminoacizi:
În proteine se întîlnesc resturi de numai a 20 de aminoacizi. Spre deosebire de ceilalţi polimeri atît naturali cîn şi sintetici, care pot avea masă moleculară variabilă, proteinele au întotdeauna masă moleculară constantă. Mai mult ca atît, diferite proteine au o succesiune strict determinată a resturilor de aminoacizi în catena proteinei.
Ca exemple de fibre proteice pot servi lîna, mătasea naturală. Mărfurile finite, care se fabrică din lînă şi mătase naturală sunt bine cunoscute de noi toţi. La fel substanţe proteice sunt pielea, din care sunt confecţionaţi pantofii şi cizmele noastre. Multe obiecte utile şi frumoase sunt confecţionate din fildeş - colţi de mamut sau elefant, care deasemenea sunt substanţe proteice. O componentă importantă în alimentaţia noastră o reprezintă substanţele proteice, care se conţin în pîine, carne, ouă, în cantităţi mai mici - practic în toate legumele, fructele, seminţe, tubercule, etc.
Proteinele se întîlnesc în toate celulele vii.
(Mai amănunţit despre proprietăţile proteinelor citiţi mai jos)
PROTEINE
Definiţie: Proteinele sunt substanţe macromoleculare naturale care dau prin hidroliză aminoacizi.
-
CLASIFICARE. NOMENCLATURĂ.
Proteinele pot fi clasificate după diferite criterii:
I = după structură:
- simple, care la hidroliza completă formează numai aminoacizi; din această grupă fac parte: albuminele, globulinele, prolaminele, scleroproteinele, glutelinele;
- compuse sau proteide (aici se referă complecşii proteinelor simple cu componenţi neproteici. Din acest şir fac parte: nucleoproteide, cromoproteide, metaloproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide);
- derivaţi ai proteinelor (aici sunt incluse produşii ce se obţin în rezultatul unor sau altor transformări a proteinelor propriu-zise)
II = după gradul de asimetrie al moleculelor
- proteine globulare (macromoleculele lor au o formă de mici globule)
- proteine fibroase (macromolecule sub formă de fibre). Ex. keratina, colagen, sericină, fibroină.
III = după sursa de izolare (proteinele sîngeleui, proteinele laptelui, proteinele ţesuturilor e.t.c.)
IV = după caracterul activităţii biologice:
- proteine-fermenţi;
- proteine-hormoni;
- proteine-toxine ş.a.
V = după solubilitate:
- proteine insolubile, scleroproteinele)
- proteine solubile.
Pentru proteine există 4 niveluri de organizare structurală :
1) STRUCTURA PRIMARĂ - răspunde de numărul resturilor aminoacizilor şi
succesiunea lor în molecula proteică;
2) STRUCTURA SECUNDARĂ - răspunde de aranjarea spaţială a moleculei
proteinei. Este cunoscut faptul că unele proteine în spaţiu sunt răsucite sub formă de spirală, de exemplu spirală- à: spiralizarea moleculei după mişcarea acelor ceasornicului şi spirală- á:
spiralizarea în direcţie inversă;
3) STRUCTURA TERŢIALĂ; Moleculele proteice au o anumită activitate biologică, care se realizează prin grupele funcţionale prezente la resturile de aminoacizi din molecula proteică, de exemplu, grupa hidroxil din serină, sau grupa HS- din cistină şi alte grupe funcţionale. Ca proteina să fie biologic activă aceste grupe funcţionale trebuie să fie orientate în spaţiu într-un loc anumit.
Această orientare este caracterizată de structura terţială;
4) STRUCTURA CUATERNARĂ răspunde de 'împachetarea' cîtorva molecule
de polipeptide. Este cunoscut faptul, că multe proteine sunt formate din 2 sau mai multe lanţuri de polipeptide, care sunt unite între ele prin punţi disulfidice -S-S-.
I.METODE DE PREPARARE
Înmajoritatea cazurilor de extragere cu solvenţi, proteinele se elimină sub formă de amestecuri. Pentru a separa proteinele din amestecuri se folosesc diferite metode. Una dintre cele mai effective este metoda fracţionării proteinelor cu alcool metilic sau etilic, la temperatură joasă şi la un regim strict al pH-ului. Cu succes se utilizează metoda de sedimentare a proteinelor în punctul izoelectric. De asemenea, se mai folosesc metodele cromatografice (în special, pe ioniţi cu bază de celuloză), de adsorbţie, diferite tipuri de electroforeză. Proteinele insolubile se purifică de impurităţile solubile prin extracţie cu soluţii apoase de săruri, acizi, baze, solvenţi organici.
-
PROPIETĂŢILE CHIMICE
Proteinele conţin grupe carboxil acide şi grupe amino cu proprietăţi bazice, de aceea în soluţii manifestă proprietăţi amfotere.
Una din proprietăţile importante ale proteinelor este capacitatea de a se denatura. Denaturarea este proces ce ţine de structura proteinei (secundară, terţiară şi cuaternară) sub acţiunea diferitor factori (temperatură, acizi, baze, raze UV, radiaţie ionizată, ultrasunet etc.).
Denaturarea proteinelor, de obicei, este însoţită de micşorarea solubilităţii, mărirea viscozităţii, eliberarea grupelor funcţionale, pierderea activităţii biologice ş.a.m.d.
›n procesul hidrolizei acide, bazice, fermentative, proteinele scindează în aminoacizi. Deoarece în componenţa proteinelor intră resturi de diferiţi aminoacizi, ele conţin un număr mare de grupe funcţionale, care sunt capabile să participe la foarte multe reacţii chimice: de oxidare, reducere, formare de mercaptide, alchilare, arilare, eterificare, acilare, dezaminare cu acidul azotos, iodurare, fosforilare, nitrare, diazotare, diazocuplare,
formilare ş.a.
Proteinele pot fi sedimentate cu următorii acizi: fosforovolframic, fosforomolibdenic, tricloroacetic, salicilic, picric ş.a. şi cu săruri a metalor grele.
Proeteinele dau un rezultat pozitiv într-un şir de reacţii de culoare, determinate de prezenţa unor resturi de aminoacid. Dintre cele mai importante pot fi menţionate: reacţia biuretului (legăturile piptidice), reacţia xantoproteică ş.a.
